Протеин денатурација

Конформација (структура) пептидног ланца наређено и јединствен за сваки протеин. У посебним условима постоји јаз велики број обвезница које стабилизују просторну структуру молекула једињења. Као резултат тога, јаз потпуно цео молекул (или значајан његов део) има облик случајног калема. Овај процес се назива "денатурација". Ова промена може изазвати топлоту од шездесет до осамдесет степени. Стога, сваки молекул, добијена јаз могу разликовати грађа од другог.

Денатурација протеина одвија под утицајем било каквих агенаса способних да униште не-ковалентне везе. Овај процес може доћи под алкалним или киселим условима, на површини одељку фазе, под дејством неких органских једињења (феноле, алкохоле и други). протеин денатурација може доћи под утицајем гванидинијума хлорида или уреа. Поменутих средстава формира слабе везе (хидрофобне, јонске, водоничне) са карбонил или амино групама пептида основни ланац са низом група остатака амино киселина, замењујући своје аваилабле протеин водоничних веза унутар молекула. Као резултат тога, промена се јавља у секундарне и терцијарне структуре.

Отпорност на денатуранта углавном зависи од присуства у молекулом протеина једињења дисулфидним везама. Трипсин инхибитор има три обвезнице С - С. Под условом опоравка протеина денатурацијом дешава без других утицаја. Ако се накнадно стави везу у условима у којима се оксидација вршена СХ-групе цистеина и формирања дисулфидне везе, оригинална конформација је обновљена. Присуство макар једног дисулфидне везе значајно повећава стабилност просторне структуре.

протеин денатурација, обично праћено смањењем растворљивости. Уз Овај талог често чини. Јавља се у облику "кисело протеина." При високим концентрацијама једињења у раствору, "коагулација", пролази кроз цео решење, јер, на пример, ово се дешава када кључања јаја. Када денатурација протеина губи своју биолошку активност. Овај принцип се заснива коришћење карболном киселином (фенол водени раствор) као антисептик супстанце.

Нестабилност просторне структуре, висока вероватноћа неуспеха под утицајем различитих агенаса значајно тешко изоловати и истраживања протеина. Такође створио неке проблеме када се користе једињења у медицини и индустрији.

Ако је денатурација протеин је извршена излагањем високим температурама, споро хлађење се одвија у одређеним условима процесног ренативатсии - опоравак нативног (оригинал) усаглашености. Ова чињеница доказује да је полагање пептидног ланца у складу са примарним структуром.

Формирање нативну конформацију (извор локације) је спонтани процес. Другим речима, овај аранжман одговара минималном износу од слободне енергије садржане у молекулу. Може као резултат може закључити да је просторна структура једињења кодиран у секвенци амино киселине у пептидне ланце. Ово заузврат значи да сви полипептиди повезани алтернацијом аминокиселина (нпр миоглобиновие пептидних ланаца), ће идентичну конформације.

Протеини могу бити значајне разлике у примарној структури, чак и ако мало или потпуно идентичне грађа.