Структурна организација нивоа протеина молекула: Секундарна структура протеина

Основу структуре протеина и протеидс полипептидног ланца, а молекула протеина може се састојати од једног, два или више кола. Ипак, физичке, биолошке и хемијске особине биополимерима се изазвао не само општу хемијску структуру која може бити "бесмислено", али и других нивоа организације молекула протеина.

Примарна структура протеина је одређен квалитативног и квантитативног састава амино киселина. Пептидне везе су основа примарне структуре. По први пут ове хипотеза предложен у 1888 А. Иа. Данилевски, а касније његова сумња потврђени су синтезу пептида који се обављају Е. Фисцхер. Структура протеинских молекула детаљно истражени А. Иа. Данилевским и Е. Фисцхер. Према овој теорији, протеински молекули састоје од великог броја аминокиселинских остатака које су повезане пептидним везама. молекул протеин може имати један или више полипептидних ланаца.

Када су примарни структуре протеина користе за тест хемијским средствима и протеолитичких ензима. Тако, методом Едман је веома погодан за идентификацију терминалне аминокиселине.

Секундарна структура протеина показује просторну конфигурацију молекула протеина. Постоје следећи секундарни типови структура: алпха-хелик, бета-спиралне, колаген Хелик. Научници су открили да највише карактеристика алфа хеликс структуру пептида.

Секундарна структура протеина стабилизује путем водоничних веза. Потоњи настају између водоникових атома везан за електронегативним атом азота једне пептидне везе, и атомом карбонил кисеоника четвртог једног од њених аминокиселина, и они су усмерени дуж спирале. прорачуни Енергетски показују да је полимеризација ових аминокиселина је ефикаснија праву алпха-хелик, који је присутан у нативних протеина.

Секундарна структура протеина: бета-схеет струцтуре

Полипептидних ланаца бета-набора потпуно напумпане. Бета-експресс настају интеракцијом два пептидним везама. Ова структура је карактеристична влакнасти протеини (кератин, фиброин, итд). Посебно, бета-кератина одликује паралелним распоредом ланаца полипептида које додатно стабилизовати интерланчана дисулфидне везе. Тхе Силк фиброин Суседне полипептидни ланци антипаралелној.

Секундарна структура протеина: колагена хелик

Формирање се састоји од три спирализед тропоцоллаген ланца, која има облик шипке. Спирализед ланца прегиб и формирају суперхелик. Хелик стабилизовани водоничне везе између водоника пептида јавља амино амино киселински остатак у једном ланцу и кисеоника карбонил групе аминокиселинског остатка другог ланца. Представљена колаген структура даје велику снагу и еластичност.

Терцијарну структуру протеина

Већина протеина у природном стању веома компактна структура, која одређује облику, величини и поларности радикала амино киселине, и аминокиселинске секвенце.

Значајан утицај на формирање нативног протеина усаглашености, или терцијарног структуре имају хидрофобне и јонске интеракције, водоничне везе, итд .. Под се постиже дејство ових сила термодинамички целисходно конформације молекула протеина и његовој стабилизацији.

Квартарне Структура

Оваква структура молекула је резултат удруживања више подјединица у једном молекулу комплекса. Композиција сваке субјединице обухвата примарне, секундарне и терцијарне структуре.