Која је функција протеина ензима? Ензимска Функција протеина: Примери

Рад нашег тела - веома сложен процес у коме милиони ћелија укључени, на хиљаде различитих супстанци. Али постоји једна област која је у потпуности зависи од специфичних протеина, без којих би људски или животињски живот бити потпуно немогуће. Као што сте вероватно погодили, сада говоримо о ензима.

Данас ћемо размотрити ензимску функцију протеина. Ово је главна област биохемије.

Пошто основу ових супстанци су углавном протеини, онда могу сматрати од њих. Требало би да знате да је за су први пут ензими откривени у 30-их година 19. века, само научници су више од једног века, како би се дошло до мање или више уједначено дефиниције за њих. Па шта функцију врши протеинских ензима? На ово, као и њиховој структури и реакцијама примера ћете научити из овог чланка.

Морате да разумете да није сваки протеин може бити ензим, чак иу теорији. Глобуларно протеини једини облик способан да излагања каталитичку активност у односу на друге органских једињења. Као и код свих природних једињења из ове класе, ензими се састоје од аминокиселинских остатака. Имајте на уму да ензимска функција протеина (примери од којих ће бити у тексту) може се вршити само онај чија моларна маса је мања од 5000.

Оно што је ензим, модерна дефиниција

Ензими - а катализатор биолошког порекла. Они имају способност да убрза реакцију због блиског контакта између реактаната (супстрата). Можемо рећи да је ензимска функција протеина - процес неки Катализа биохемијских реакција које су јединствене за живог организма. Само мали део њих може репродуковати у лабораторији.

Треба напоменути да је у овој области дошло до неких помака у последњих неколико година. Научници су постепено се приближи до стварања вештачких ензиме који се могу користити не само у економске сврхе, али и лек. Развијен је ензиме који може ефикасно да уништи чак и мале области почетне рака.

Који делови ензима директно укључени у реакцији?

Имајте на уму да, у контакту са подлогом не обухвата цело тело ензима, већ само мали део од којих је зове активно место. То је њихов главни власништво комплементарности. Овај концепт подразумева да је ензим идеална на подлогу у облику и њихових физичких и хемијских особина. Можемо рећи да је функција ензима у овом случају је следећи:

• Њихова вода силази са површине љуске.
• Постоји одређена деформацију (поларизације, на пример).
• Након тога они су распоређени на посебан начин у простору, док се приближава једни другима.

Ови фактори доводе до убрзања реакције. Сада, хајде да направимо поређење између ензима и неорганских катализатора.

Као што видите, ензимска функција протеина захтева специфичност. Само по себи ће такође додати да су многи од ових протеина су такође врсте специфичне. Једноставно речено, људски ензими једва погодна за заморче.

Важне информације о структури ензима

Структура ових једињења се изолује одмах три нивоа. Примарна структура може се идентификовати аминокиселинских остатака који су део ензима. Пошто ензимске функције протеина, чији примери смо више пута наведени у овом члану, може се обављати само одређене категорије једињења због идентификовања управо на овој основи је сасвим права.

Што се тиче секундарном нивоу, прибор њу се одређује помоћу додатне типове обвезница која се могу појавити између ових амино киселинских остатака. Ова комуникација водоник, електростатички, хидрофобни и Ван дер Ваалс-ове интеракције. Као резултат напетости које узрокују ове везе у различитим деловима ензима произведено а-хеликса, петље и п-ланаца.

Терцијарни структура је резултат чињенице да релативно велики делови полипептидног ланца једноставно скупи. Добијени страндс називају се домени. Коначно, финални формирање ове структуре одвија тек након стабилног интеракције успостављен између различитих домена. Треба имати на уму да је формирање домена сами иду у потпуно независан начин један од другог.

Неке карактеристике домена

Типично, полипептидни ланац од којих су добијене, састоји се од приближно 150 амино киселинских остатака. Када се домаинс интеракцији једни са другима, формирана глобуле. Пошто је функцију врше ензимски активних положаја на основу њих треба схватити значај овог процеса.

Сама Домен карактерише чињеница да између аминокиселинских остатака у својој структури постоје бројни интеракције. Њихов број је много већи за оне реакције између самих домена. Тако је шупљина између њих релативно "рањива" на акције различитих органских растварача. Обим реда 20-30 кубних ангстром да одговара више молекула воде. Различити домени често имају потпуно јединствен тродимензионалну структуру, која је повезана са обављањем потпуно различитих функција.

ацтиве ситес

По правилу, активне локације се налазе искључиво између домена. Сходно томе, сваки од њих игра веома важну улогу у току реакције. Због овог аранжмана из домена фоунд значајну флексибилност, мобилност у области ензима. Ово је веома важно, јер функција ензимска врши само она једињења која погодно могу променити своју просторни положај.

Између дужине полипептида обвезница у телу ензима, и тиме колико комплексних функција су наступали, постоји директна веза. Цомплицатион улогу како постићи формирањем активно место реакције између каталитичких домена и због формирања потпуно нових домена.

Неки протеини, ензими (примери - лисозим и гликогена) могу варирају у величини (129 и 842 аминокиселински остаци, респективно), иако је реакција катализована цепање хемијских веза истог типа. Разлика је у томе што више масивни и велики ензими могу да боље контролише своју позицију у простору, што осигурава већу стабилност и брзину реакције.

Основна подела ензима

Тренутно је прихватио и широко распрострањена у свету је стандардни класификација. Према њеним речима, стоји шест основних класа, са одговарајућим подврста. Ми сматрамо само основни. Ево их:

1. Оксидоредуктазе. Функција ензима у овом случају - стимулације редокс реакције.

2. трансферазе. Могу обављати подлоге трансфер између следећих група:

• Оне-царбон јединице.
• Остаци алдехида и кетона.
• Ацил и гликозил компоненте.
• Алкил (као изузетак не може да поднесе ЦХ3) остатке.
• Азотна база.
• Групе које садрже фосфор.

3. хидролазама. У овом случају, ензимска функција је да цепа протеине следећих типова једињења:

• Естри.
• Гликозиди.
• Естри и тиоестре.
• Тип пептид обвезнице.
• Релатионсхип тип ЦН (осим истог пептида).

4. лиазе. Су способни за одвајањем група са каснијим формирањем двоструке везе. Даље, могу вршити обрнути процес: придруживања изабраних група на дупле везе.

5. изомеразе. У овом случају, ензимска функција протеина је компликовано изомерних Цаталисис реакције. Ова група обухвата следеће ензиме:

• Рацемазу, епимерасе.
• Тсистрансизомерази.
• Интрамолецулар Оксидоредуктазе.
• Интрамолецулар трансфераза.
• Интрамолецулар лиаза.

6. лигаза (иначе познати као синтетазе). Они се користе за раздвајање АТП при формирању неке везе.

Лако је приметити да је ензимска функција протеина је невероватно важно, јер су у извесној мери контролом готово све реакције које се одвијају сваке секунде у вашем телу.

Шта остаје ензима након интеракције са супстратом?

Често ензим је лоптаста порекло протеин, чији је активни центар представља својим исте амино киселинских остатака. У свим другим случајевима, у централном делу чврсто повезана са њом протеза групом или коензима (АТП, на пример), однос је много слабији. Катализатор назван холоензимски и њен остатак, након уклањања формиране АТП апоензиме.

Тако је, према ову функцију ензима сврстати у следеће групе:

• Једноставан хидролаза, лиаза, и изомераза, који обично не садрже коензим базу.
• Ензима протеини (примери - нека трансаминаза) садрже простетичку групу (липоинску киселину, на пример). У ову групу спадају многи од рена.
• Енизми за које тражи коензим регенерацију. Ово укључује киназе, као већина Оксидоредуктазе.
• Други катализатори, састав који није још у потпуности схваћен.

Све супстанце које су део прве групе, имају широку примену у прехрамбеној индустрији. Сви други катализатори захтевају веома специфичне услове за његово активирање, и зато раде само у телу, или у неким лабораторијским експериментима. Стога, функција ензимска - ово је врло специфична реакција, који се састоји у подстицању (катализа) реакције у појединим врстама добро дефинисаних условима људског или животињског тела.

Шта се дешава у активном месту, или зашто ензими тако ефикасно радити?

Ми смо у више наврата рекао да је кључ за разумевање ензимске катализе је стварање активног центра. Она је ту да специфично везивање супстрата, који је у таквим условима много активнији реаговати. Да би сте се разумели сложеност реакција одвија тамо, дају једноставан пример да се деси глукозе ферментација, неопходно је једном од 12 ензима! Једнако тешко интеракција постаје могуће само због чињенице да протеин који обавља ензимска функцију има највећи степен специфичности.

Врсте ензима специфичности

То је апсолутна. У овом случају, специфичност се приказује само једну, строго дефинисани тип ензима. Тако, уреазу интеракцију само уреом. Са лактозом млеком док улази у реакцију под свим условима. То је оно што функцију врши протеина ензима у телу.

Поред тога, група није необично апсолутна специфичност. Као што се може разумети из имена, у овом случају постоји "пријемчивост" строго класи органских једињења (естри, укључујући сложене алкохоли или алдехиди). На пример, пепсин, који је један од кључних ензима стомака, само показује специфичност за хидролизу пептидне везе. Алкохолне дехидрогеназе интерагује искључиво алкохолима и не лактикодегидраза подељена ништа осим алфа-хидрокси киселина.

Такође се дешава да ензимска функција карактеристика одређене групе једињења, али под одређеним условима, ензими могу дјеловати на сасвим другачији од њиховог главног "сврхе" супстанце. У овом случају, катализатор "тежи" одређеној класи супстанци, али под одређеним условима може сећи и друга једињења (не нужно еквивалент). Међутим, у овом случају, реакција ће ићи много спорије.

Позната по способности трипсина дјеловања на пептидним везама, али мало људи зна да је тај протеин који врши функцију ензима у гастроинтестиналном тракту, може да реагује са различитим естарскихједињења.

На крају, ту је и специфичност оптичку. Ови ензими могу да интерагују са широким спектром супстанци Листа потпуности, али само под условом да имају добро дефинисане оптичка својства. Стога, ензимска функција протеина у овом случају је веома слична принципу акције није ензими, катализатори и неорганског порекла.

Који фактори одређују ефикасност катализатора?

Данас се верује да фактори који одређују изузетно висок степен ефикасности ензима су:

• концентрише на снагу.
• просторна оријентација ефекат.
• Свестраност активног реакционом центру.

Уопштено, ефекат концентрације супстанце не разликује од оне у неорганских Цаталисис реакцијама. У овом случају, концентрација таквог супстрата, што је неколико пута већи од сличан вредност за све остале ствари запремина раствора у активном центру. У реакционој центру селективно сортира молекула супстанце које морају реагују међусобно. Није тешко погодити да је овај ефекат доводи до повећања хемијске реакције курса неколико редова величине.

Када је стандардни хемијски процес одвија, веома је важно, што је део интеракцији молекула ће сукобљавају међусобно. Једноставно речено, суштина молекула у тренутку судара мора бити строго оријентисана у односу на други. Због чињенице да се изводи под принудом, онда све укључене компоненте распоређени у одређеном реду, реакција катализе убрзава око три реда таквог заокрета у активном месту ензима.

Према мултифункционалност у овом случају односи се на својство свих компоненти активног локације истовремено (или строго Цоординатед) акта о молекулу "третира" супстанца. Где један (молекул) не само погодно фиксирана у простору (види. Горе), али и знатно мења његове карактеристике. Све то заједно доводи до тога да се ензим је све много лакше да делују на подлогу по потреби.